Биохимия

Биоорганическая химия


Белки и пептиды.


Белки – природные высокомолекулярные азотосодержащие органические соединения. Они играют первостепенную роль во всех жизненных процессах, являются носителями жизни. Белки содержатся во всех тканях организмов, в крови, в костях.


Белок, также как углеводы и жиры, - важнейшая составляющая часть пищи человека.


Химическое строение белков


Молекулы белков состоят из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.


Строение белковой молекулы


Пептидная связь возникает при образовании белков в результате взаимодействия аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.


Из двух аминокислот образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды.


Десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, соединяясь друг с другом, образуют гигантские молекулы белков.


В молекулах белков многократно повторяются группы атомов -СО-NH-; их называют амидными, или в химии белков пептидными группами. Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам.


Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.


Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.


Всё многообразие белков в большинстве случаев образовано этими двадцатью альфа-аминокислотами. При этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом организма.


Белки и пептиды


И белки, и пептиды – это соединения, построенные из остатков аминокислот. Различия между ними колличественные.


Условно считают, что:


  • пептиды содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков
       (что соответствует молекулярной массе до 10 000), а
  • белки – свыше 100 аминокислотных остатков
       (молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).

В свою очередь в группе пептидов принято различать:


  • олигопептиды (низкомолекулярные пептиды),
       содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и
  • полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков.

Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами.


Структура белков. Уровни организации.


Молекула белка это чрезвычайно сложное образование. Свойства белка зависят не только от химического состава его молекул, но и от других факторов. Например, от пространственной структуры молекулы, от связей между атомами, входящих в молекулу.


Выделяют четыре уровня структурной организации молекулы белка.


1. Первичная структура


Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях.


Последовательность остатков аминокислот в цепи является наиболее важной характеристикой белка. Именно она определяет основные его свойства.


Белок каждого человека имеет свою уникальную первичную структуру, связанную с генетическим кодом.


2. Вторичная структура.


Вторичная структура связана с пространственной ориентацией полипептидных цепей.


Её основные виды:


  • альфа-спираль,
  • бетта-структура (имеет вид складчатого листа).

Вторичная структура закрепляется, как правило, водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.


Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии.


Структуры организации молекулы белка


3. Третичная структура


Третичная структура отражает пространственную форму вторичной структуры.


Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может иметь шаровидную или яйцевидную форму.


Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия, например ионным, гидрофобным, а также дисульфидными связями.


4. Четвертичная структура


Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул.


Четвёртый уровень встречается при образовании белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.


Это сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры.


В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки.


Ассоциация полипептидных цепей в четвертичную структуру может приводить к возникновению новых биологических свойств, отсутствующих у исходных белков, образующих эту структуру.


В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.


Классификация белков


Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. Их можно классифицировать по биологическим функциям, составу, пространственному строению.


По составу белки подразделяются на:


  • Простые,
  • Сложные.

Простые белки.


При гидролизе простых белков в качестве продуктов расщепления получаются только альфа-аминокислоты.


Сложные белки.


Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из альфа-аминокислот, содержит органическую или неорганическую части непептидной природы, называемые простетическими группами.


Примерами сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин и гемоглобин, в которых белковая часть – глобин – соединена с простетической группой – гемом. По типу простетической группы их относят к гемопротеинам.


Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, металлопротеины – ионы метала.


Смешанные биополимеры представляют собой также сложные белки. В зависимости от природы простетической группы их подразделяют на:


  • Гликопротеины (содержат углеводную часть),
  • Липопротеины (содержат липидную часть),
  • Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

В организме белки редко встречаются в «чистом» виде. В основном они входят в состав сложных образований с высоким уровнем организации, включающих в качестве субъединиц другие биополимеры и различные органические и неорганические группировки.


По пространственной структуре белки делятся на два больших класса:


  • Глобулярные и
  • Фибриллярные.

Глобулярные белки.


Для глобулярных белков более характерна альфа-спиральная структура, а цепи их изогнуты в пространстве так, что макромолекула приобретает форму сферы.


Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем.


Примеры глобулярных белков – альбумин (яичные белок), глобин (белковая часть гемоглобина), миоглобин, почти все ферменты.


Фибриллярные белки.


Для фибриллярных белков более характерна бетта-структура. Как правило, они имеют волокнистое строение, не растворяются в воде и солевых растворах.


К ним относятся многие широко распространённые белки - бетта-кератин (волосы, роговая ткань), бетта-фиброин (шёлк), миоинозин (мускульная ткань), коллаген (соединительная ткань).


Функции белков в организме.


Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций.


Ниже перечислим основные функции белков в организме:


1. Каталитическая функция.


Белки этой группы называются ферментами. Ферменты катализируют различные химические реакции. Например, реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм).


Примеры каталитических белков: каталаза, алкогольдегидрогеназа, пепсин, трипсин, амилаза и пр.


2. Структурная функция


Придают форму клетке и её органоидам. Например, мономеры актина и тубулина формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.


3. Защитная функция


Существует несколько видов защитных функций белков:


  • Физическая защита
          Физическую защиту организма обеспечивают коллаген — белок, образующий основу
          межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща,
          сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых
          щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки
          рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы
          служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

  • Химическая защита
          Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию.
          Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени,
          расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их
          быстрому выведению из организма.

  • Иммунная защита
          Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в
          защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Они
          нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.

4. Регуляторная функция


Белки этой группы регулируют различные процессы, протекающие в клетках или в организме. К белкам этой группы относятся: белки-гормоны, белки-рецепторы и пр.


Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.


5. Сигнальная функция


Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.


Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки.


Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.


6. Транспортная функция


Участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.


Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.


Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость.


7. Запасная (резервная) функция


К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот. Примерами резервных белков являются казеин, яичный альбумин.


8. Рецепторная функция


Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану.


Рецепторы реагирует изменением своей пространственной конфигурации на присоединение к ней молекулы определенного химического вещества, передающего внешний регуляторный сигнал и, в свою очередь, передает этот сигнал внутрь клетки или клеточной органеллы.


9. Моторная (двигательная) функция


Двигательный белок, моторный белок — класс молекулярных моторов, способных перемещаться. Они транформируют химическую энергию, содержащуюся в АТФ, в механическую энергию движения.


Двигательные белки обеспечивают движения организма, например, сокращение мышц.


К двигательным белкам относят белки цитоскелета — динеины, кинезины, а также белки, участвующие в мышечных сокращениях — актин, миозин.


Оглавление


Органическая химия

Косметическая химия

Коллоидная химия


Биохимия