Косметическая химия

Косметическая химия



Ферменты.



Определение и общие сведения
Классификация ферментов и их наименования
Структура ферментов
            Активный центр ферментов
            Кофакторы ферментов
Механизм действия ферментов
Регуляция ферментативных процессов
Ферменты в косметике

Определение и общие сведения


Ферменты (от лат. fermentum – закваска) - органические вещества (обычно белковые молекулы или молекулы РНК), которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям.


Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе; они называются катализаторами.


Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме и в своём закономерном сочетании составляющие его обмен веществ, катализируются соответствующими ферментами. Направляя и регулируя обмен веществ, ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности.


Вещество, подвергающееся превращению в присутствии фермента, называют субстратом, а получающиеся вещества — продуктами.


Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу).


Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают активность, ингибиторы — понижают).


Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.


Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной).


Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).


Классификация ферментов и их наименования


По рекомендации Международного биохимического союза, ферменты разделяют на 6 классов:


1) оксидоредуктазы,

2) трансферазы,

3) гидролазы,

4) лиазы,

5) изомеразы,

6) лигазы.


Рекомендована следующая нумерация ферментов. Шифр (индекс) каждого фермента содержит 4 числа, разделённых точками. Первая цифра указывает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвёртая – порядковый номер в данном подподклассе.


Так, фермент аргиназа, расщепляющий аргинин на орнитин и мочевину, имеет шифр 3.5.3.1, т. е. относится к классу гидролаз, подклассу ферментов, действующих на непептидные С–N-cвязи, и подподклассу ферментов, расщепляющих эти связи в линейных (не циклических) соединениях.


1) Класс оксидоредуктаз включает ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, и разделяется на 14 подклассов в зависимости от природы той группы в молекуле субстрата, которая подвергается окислению (спиртовая, альдегидная, кетонная и т.д.).


2) Класс трансфераз, объединяет ферменты, катализирующие реакции переноса групп. Этот класс подразделяется на 8 подклассов в зависимости от природы переносимых групп, которыми могут быть одноуглеродные или гликозильные остатки, азотистые или содержащие серу группы и т.д.


3) К гидролазам принадлежат ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных соединений; разделяются на 9 подклассов в зависимости от типа гидролизуемой связи – сложноэфирной, пептидной, гликозидной и т.д. Третья цифра у гидролаз уточняет тип гидролизуемой связи.


4) Лиазы – ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу (негидролитическими путями) с образованием двойной связи или, наоборот, присоединяющие группы к двойным связям. У лиаз 5 подклассов, вторая цифра шифра обозначает тип подвергающейся разрыву связи (углерод – углерод, углерод – кислород и т.д.), а третья – тип отщепляемой группы.


5) Изомеразы, катализирующие реакции изомеризации, разделяются на 5 подклассов в зависимости от типа катализируемой реакции; третья цифра шифра детализирует характер превращения субстрата.


6) Лигазами (или синтетазами) называются ферменты, которые катализируют соединение двух молекул, сопряжённое с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) или аналогичного трифосфата. Первая цифра шифра лигаз обозначает тип вновь образуемой связи (углерод – азот, углерод – кислород и т.д.), а вторая – природу образующегося соединения.


Классификация и номенклатура фермента, кроме шифра, включает также систематические и тривиальные (рабочие) названия. Так, например, систематическое название карбоксилаза 2-оксокислот соответствует уже упоминавшемуся тривиальному название пируватдекарбоксилаза, а систематическое название L-apгинин – амидиногидролаза – рабочему название аргиназа.


Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).


Структура ферментов


Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс.


Активный центр ферментов

Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. Таким образом, при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственное химическое взаимодействие вступают лишь ограниченные фрагменты аминокислотной последовательности полипептидной цепи — «активный центр» — уникальная комбинация остатков аминокислот в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа.


В активном центре условно выделяют:


  • каталитический центр — непосредственно химически взаимодействующий с субстратом;
  • связывающий центр (контактная или «якорная» площадка) — обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат.

Кофактры ферментов

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Такие вещества называют кофакторами или коферментами.


Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).


Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами.


Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.


Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента.


Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.


Роль коферментов играют большинство витаминов и многие минеральные вещества; именно поэтому они должны поступать в организм с пищей.


Витамины РР (никотиновая кислота, или ниацин) и рибофлавин, например, входят в состав коферментов, необходимых для функционирования дегидрогеназ.


Цинк - кофермент карбоангидразы, фермента, катализирующего высвобождение из крови диоксида углерода, который удаляется из организма вместе с выдыхаемым воздухом.


Железо и медь служат компонентами дыхательного фермента цитохромоксидазы.


Также установлено, что простетические группы многих ферментов представляют собой производные витаминов или нуклеотидов. Таким образом была открыта важнейшая функциональная связь между ферментами, витаминами и нуклеотидами, являющимися строительными "кирпичиками" нуклеиновых кислот.


Механизм действия ферментов


Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него.


Фермент, соединяясь с субстратом:


  • очищает субстрат от водяной «шубы»,
  • располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом,
  • подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко — за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.


Как всякие катализаторы, ферменты снижают энергию активации, необходимую для осуществления той или иной химической реакции, направляя её обходным путём – через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньшей энергии активации.


Например:


В отсутствие фермента:


А+В = АВ


В присутствии фермента:


А+Ф = АФ


АФ+В = АВФ


АВФ = АВ+Ф


где А, В — субстраты, АВ — продукт реакции, Ф — фермент.


Например, для осуществления реакции гидролиза дисахарида сахарозы, в результате которого образуются глюкоза и фруктоза, без участия катализатора требуется 32 000 кал (1 кал = 4,19 дж) на моль сахарозы. Если же реакция катализируется ферментом b-фруктофуранозидазой, то необходимая энергия активации составляет всего 9400 кал.


Подобное понижение энергии активации под влиянием фермента – следствие перераспределения электронных плотностей и некоторой деформации молекул субстрата, происходящей при образовании промежуточного соединения – фермент-субстратного комплекса (АБФ). Эта деформация, ослабляя внутримолекулярные связи, приводит к понижению необходимой энергии активации и, следовательно, ускоряет течение реакции


Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.


Скорость ферментативной реакции зависит от концентрации субстрата и количества присутствующего фермента. Эти величины определяют, сколько молекул фермента соединится с субстратом, и именно от содержания фермент-субстратного комплекса зависит скорость реакции, катализируемой данным ферментом. В большинстве ситуаций, представляющих интерес для биохимиков, концентрация фермента очень мала, а субстрат присутствует в избытке.


Регуляция ферментативных процессов


Действие фермента в организме осуществляется путём регуляции их синтеза и активности. Свойственный данному организму набор ферментов определяется его генетической природой. Однако он может изменяться под влиянием различных внутренних и внешних факторов – мутаций, действия ионизирующей радиации, состава газовой среды, условий питания и т.д.


Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают активность, ингибиторы — понижают).


Метаболический путь — цепочка последовательных ферментативных реакций. Часто конечный продукт метаболического пути является ингибитором фермента, ускоряющего первую из реакций данного метаболического пути. Если конечного продукта слишком много, то он действует как ингибитор для самого первого фермента, а если после этого конечного продукта стало слишком мало, то первый фермент опять активируется. Таким образом, ингибирование конечным продуктом по принципу отрицательной обратной связи — важный способ поддержания гомеостаза (относительного постоянства условий внутренней среды организма).


Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме — давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.


В животном организме индукция и репрессия синтеза ферментов осуществляется не только под влиянием соответствующих субстратов и метаболитов, но и под влиянием гормонов. Так, синтез глюкозо-6-фосфатазы, принимающей участие в синтезе глюкозы в печени, индуцируется гормонами тироксином и кортизоном, но репрессируется инсулином.


Таким образом, факторы, от которых зависят концентрация и активность ферментов в организме, так же разнообразны, как и условия его существования. Это прежде всего водный, газовый, температурный, кислотный и световой режим среды, а также концентрация субстратов и различных кофакторов, необходимых для действия ферментов, наличие активаторов и ингибиторов, концентрации метаболитов и, наконец, у высших многоклеточных организмов это нервная и гормональная регуляция ферментативной активности.


Ферменты в косметике


Всеми реакциями, происходящими в коже, от построения коллагеновых и эластиновых волокон до снабжения кислородом клеток и нейтрализации свободных радикалов, «дирижируют» порядка сотни ферментов. За здоровье кожи в первую очередь отвечает именно сбалансированность ферментативных процессов. Неудивительно, что ферментные препараты активно применяются в косметологии для коррекции различных кожных заболеваний и патологических состояний.


Для создания косметических препаратов ферменты выделяют из желез животных и различных частей растений, а также выращивают промышленным способом, используя грибки и бактерии. Ферменты вводят в состав кремов, масок, гелей и зубных эликсиров.


Для успешной работы ферментов необходима определенная температура
36-400° С.


Скорость ферментативной реакции возрастает при нагревании, но при значительном повышении температуры ферменты, как и все белки, денатурируются и теряют ферментативную активность. Баночка крема, оставленная на солнце, быстро теряет всю свою силу, зато в холодильнике она будет храниться прекрасно. Охлаждение в отличие от нагревания не повреждает ферменты.


Чтобы компенсировать недостаток ферментов в организме, ученые разработали формулы, как включить их в пищевые добавки и косметические продукты, добавив к ним компоненты как раститетельного, так и животного происхождения.


В косметических продуктах чаще всего ферменты встречаются в различных пилингах и масках для глубокого очищения лица. Они легко разрушают белковые связи между отмершими клетками, отшелушивают их, освобождают кожу от пигментации и последствий акне, стимулируют синтез новых клеток, регенерация тканей, восстановление дермы, ликвидируют бактерии, вызывающие воспаление и акне.


Воздействие препаратов с ферментами более щадящее по сравнению с кислотными препаратами, их могут использовать даже люди с чувствительной кожей. Ферменты, входящие в составы пилингов и масок, на упаковках обычно отмечены как папаин и бромелайн.


Ферменты содержит также косметика, которая предназначена для защиты кожи от воздействия солнечных лучей – они защищают кожу от воздействия свободных радикалов.


Ферменты, например, коэнзим Q10, сорбаин, амилаза, липаза, протеинкеназа являются активными компонентами антивозрастных средств. Они борются со старением, стимулируют обменные процессы в клетках, защищают от УФ излучения, увеличивают тонус кожи, избавляют от обезвоживания, усталости, разглаживают морщины.


Поскольку многие ферменты многофункциональны, их можно встретить и в кремах для борьбы с пигментацией (отбеливающий компонент сорбаин), а папаин и бромелайн входят в состав кремов от угревой сыпи и акне, и даже средства для депиляции и коррекции растяжек обычно имеют энзимы в своем составе.


Энзимы являются составляющими компонентами профессиональных пилингов. Чаще всего косметические энзимные пилинги имеют комбинированный состав – в них также содержатся фруктовые кислоты и ретинол, но в меньших концентрациях.


Используют ферменты и для лечения растяжек – их вводят в виде инъекций в проблематичные зоны кожи. Растяжки после такой процедуры теряют свою яркую окраску, а поверхность кожи выравнивается.


Оглавление


Органическая химия

Биохимия

Коллоидная химия


Косметическая химия


Исходные вещества

• Жиры и жироподобные
   вещества:

     - Жирные кислоты и спирты.

     - Полиспирты, глицерин.

     - Минеральные масла.
       Вазелин и парафин.

     - Силиконы.

     - Животные масла и жиры

     - Растительные масла и
       жиры.

     - Синтетические жиры.

     - Натуральные воски:
          - пчелиный воск,
          - ланолин,
          - спермацет,
          - растительные воски.

     - Синтетические и мине-
       ральные воски:

          - озокерит,
          - церезин,
          - парафин,

• Биологически активные
   вещества:

     - Биологически активные
       добавки в косметике.

     - Витамины.

     - Гормоны.
          - основные гормоны человека,
          - гормоны в косметике.

     - Ферменты.

     - Микроэлементы.

     - Антиоксиданты.

• Антибактериальные
   вещества:

     - Антисептики.

     - Кисломолочные бакте-
       риальные препараты.

     - Антибиотики.

     - Фитонциды.

     - Консерванты.

• Душистые вещества:
     - Натуральные эфирные
       масла.
     - Смолы, бальзамы.
     - Душистые вещества
       животного происхождения.
     - Полусинтетические
       душистые вещества.
     - Синтетические
       душистые вещества.

• Растворители.

• Красители и пигменты:
     - Красители.
     - Пигменты.
     - Краски.
     - Лаки
.


Косметическая продукция


• Приготовление космети-
   ческих составов:

     - Эмульсии.
     - Растворы.
     - Твёрдые смеси.
     - Суспензии.

• Впитывание косметичес-
   ких составов кожей:

     - Значение основы крема.
     - Процесс впитывания.

• Типы кремов по составу:
     - Жировые кремы.
     - Эмульсионные кремы,
       лосьоны.
     - Безжировые кремы.

• Типы кремов по
   назначению:

     - Дневные кремы,
     - Увлажняющие кремы,
     - Ночные кремы,
     - Кремы для кожи
       вокруг глаз,
     - Защитные кремы,
     - Кремы для массажа,
     - Кремы для рук.

• Средства для очистки
   кожи:

     - Очищающие кремы и
       молочко,
     - Лосьоны для лица,
     - Средства для пилинга.

• Препараты от угревой
   сыпи.
• Маски для лица.

• Средства, защищающие
   от загара.
• Средства для загара.
• Средства для отбеливания
   кожи.

• Средства для ухода
   за телом.

• Средства от пота.
       - Дезодоранты,
       - Антиперспиранты.